DEHIDRIN DAN PERANNYA TERHADAP CEKAMAN KEKERINGAN

Muhammad Hatta

PENDAHULUAN

Pertumbuhan tanaman dan produktivitasnya sangat dipengaruhi oleh keadaan alam dalam bentuk berbagai faktor cekaman biotik dan abiotik. Keterbatasan air atau kekeringan merupakan cekaman abiotik yang paling penting di bidang pertanian (Jaleel et al. 2009). Cekaman kekeringan merugikan pertumbuhan tanaman, menurunkan hasil panen dan mengancam kelangsungan hidup tanaman di lapangan (Xoconostle-Cazares et al., 2011; Jaleel et al. 2009). Kerugian hasil panen yang disebabkan oleh kekeringan mungkin melebihi kerugian oleh penyebab lain. Cekaman kekeringan menyebabkan berkurangnya ukuran daun, pemanjangan batang dan proliferasi akar (Farooq et al. 2006).

Secara lingkungan, kekeringan didefinisikan sebagai pasokan air yang tidak mencukupi yang menyebabkan penurunan produksi tanaman. Kekeringan adalah kesenjangan antara kebutuhan tanaman terhadap air dan pasokan air (Blum, 2011). Oleh karena itu, diperlukan upaya untuk mendapatkan tanaman toleransi kekeringan.

clip_image004

Gambar 1. Padi yang mengalami kekeringan parah

Dari berbagai pendekatan yang telah dilakukan untuk mengatasi masalah ini, pemuliaan tanaman, baik yang konvensional maupun yang melibatkan rekayasa genetika adalah cara yang efektif dan ekonomis terhadap lingkungan yang kekurangan air (Ashraf, 2010). Akan tetapi, untuk pelaksanaannya, pendekatan seperti ini membutuhkan dasar pengetahuan pada tingkat struktural dan molekuler, bagaimana kekeringan mempengaruhi tanaman. Selain itu, penanda toleransi kekeringan pada tanaman diperlukan untuk memandu proses pemuliaan tanaman (Vaseva et al., 2012).

Tanaman memersepsi dan merespons dengan cepat perubahan status air dengan perubahan pelbagai morfologi, fisiologis, seluler, dan molekuler yang terjadi secara paralel (Xoconostle-Cazares et al, 2011). Tanaman menampilkan berbagai mekanisme untuk mengatasi cekaman kekeringan. Mekanisme utamanya meliputi pembatasan kehilangan air dengan cara meningkatnya resistensi difusi dan penyerapan air melalui sistem perakaran yang prolifik dan penggunaannya yang efisien, dan daun yang lebih kecil dan sekulen untuk mengurangi transpirasi (Farooq et al. 2006). Pada tingkat fisiologis dan metabolisme, kekeringan menyebabkan penghambatan pertumbuhan tunas, penyesuaian luas daun, dan penutupan stomata, pengurangan transpirasi, penghambatan fotosintesis, pergeseran metabolisme karbon dan nitrogen, sintesis zat terlarut kompatibel, dan cekaman oksidatif sekunder (Xoconostle-Cazares et al, 2011).

Farooq et al. (2006) menjelaskan fenomena yang terjadi pada tanaman yang mengalami cekaman kekeringan. Di antara hara nutrisi, ion kalium membantu dalam penyesuaian osmotik dan silikon meningkatkan silifikasi endodermal akar dan meningkatkan keseimbangan air sel. Osmolit berberat molekul rendah, yang meliputi glycine betaine, prolin dan asam amino lain, asam organik, dan poliol, sangat penting untuk mempertahankan fungsi sel di bawah cekaman kekeringan. Zat pertumbuhan tanaman seperti asam salisilat, auksin, gibberrellins, sitokinin, dan asam absisik memodulasi respons tanaman terhadap kekeringan. Poliamina, citrulline dan beberapa enzim bertindak sebagai antioksidan dan mengurangi efek samping dari kekurangan air. Pada tingkat molekul, beberapa gen responsif-kekeringan dan faktor transkripsi telah diidentifikasi, seperti gen yang mengikat elemen responsif-dehidrasi, aquaporin, protein LEA (late embryogenesis abundant) dan dehidrin.

Cekaman abiotik dengan komponen dehidrasinya (kekeringan, salinitas, dan pembekuan) melibatkan peningkatan jumlah protein tidak aktif seperti terdenaturasi, teragregasi atau rusak oksidatif. Oleh karena itu, mempertahankan protein dalam bentuk fungsional mereka, mencegah agregasi protein, mengembalikan protein rusak menjadi bentuk aslinya dan pembuangan polipeptida non-fungsional dan berpotensi membahayakan adalah penting untuk mempertahankan kelangsungan hidup sel di bawah kondisi dehidrasi. Untuk mencapai hal ini, tanaman merespons kekeringan dengan cara menyintesis protein pelindung, seperti dehidrin atau protein LEA (Vaseva et al., 2012). Akumulasi protein LEA (late embryogenesis abundant) digambarkan sebagai mekanisme yang paling umum dikembangkan tanaman terhadap cekaman kekeringan (Hanin et al., 2011).

clip_image006

Gambar 2. Tanaman ekotipe Lansberg erecta, satu hari pertama disiram dan berikutnya 11 hari tanpa air (Zhang et al. 2008).

PROTEIN LEA

Protein LEA pertama kali dideskripsikan sekitar 25 tahun yang lalu, yang terakumulasi pada akhir perkembangan benih. Protein ini pertama sekali ditemukan pada tanaman kapas. Disebut protein LEA (late embryogenesis abundant), karena protein ini banyak terakumulasi pada tahap akhir dari embriogenesis. Belakangan, protein LEA ditemukan di jaringan vegetatif tanaman pada cekaman lingkungan dan juga pada bakteri dan invetebrata yang toleran desikasi. Meskipun protein LEA secara luas diasumsikan memainkan peran penting dalam toleransi dehidrasi sel, tetapi fungsi fisiologis dan biokimianya tidak diketahui (Hundertmark and Hincha, 2008); Vaseva et al., 2012).

Hundertmark and Hincha (2008) mengidentifikasi 51 gen yang mengkode protein LEA dalam genom Arabidopsis yang dapat diklasifikasikan ke dalam sembilan kelompok yang berbeda. Kebanyakan gen pengkodean protein LEA memiliki elemen ABRE (absisic acid response) dan/ atau LTRE (low emperature response) dalam promotornya dan banyak gen yang mengandung elemen promotornya masing-masing diinduksi oleh asam absisik, suhu rendah atau kekeringan.

clip_image008

Gambar 3. Kelompok protein LEA dan gennya (Hundertmark and Hincha, 2008).

Berdasarkan strukturnya, akumulasi dalam merespons cekaman kekeringan, garam, dan dingin, serta aktivitasnya in vitro, protein LEA dianggap berpartisipasi dalam melindungi komponen sel dari dehidrasi. Protein LEA dicirikan oleh kandungan glisinnya yang relatif tinggi dan hidrofilik dan kandungan struktur sekunder yang rendah. Umumnya, protein LEA tetap cair pada titik didih, yang merupakan properti yang digunakan sebagai langkah awal dalam pemurnianya (Vaseva et al., 2012). Mayoritas protein LEA diperkirakan sangat hidrofilik dan secara alami tidak terstruktur, tetapi beberapa diprediksi terlipat (Hundertmark and Hincha, 2008; A’goston et al. 2011).

Beberapa sistem nomenklatur telah dilaporkan untuk mengklasifikasikan protein LEA. Awalnya, protein LEA diklasifikasikan menurut berat molekulnya dan dengan demikian diberi nama D7, D11, D19, D29, D34, D73, D95, D113. Kemudian, sebagai respons terhadap meningkatnya jumlah protein LEA yang baru diidentifikasi, maka sistem klasifikasi baru diperkenalkan yang berdasarkan pada komposisi asam amino dan urutan motifnya. Protein LEA diklasifikasikan ke dalam enam kelompok oleh sistem nomenklatur yang berbeda atas dasar urutan motifnya. Dehidrin termasuk dalam protein LEA kelompok 2 (Vaseva et al., 2012) atau D11 (Hundertmark and Hincha, 2008)

clip_image010

Gambar 4. Struktur protein (Armstrong, 2006).

clip_image011 clip_image013

Gambar 5. Protein tidak terstruktur (Uversky, 2011).

DEHIDRIN

Dehidrin adalah subkelompok protein Late Embryogenesis Abundant (LEA). Protein ini banyak mendapat perhatian karena paling banyak dipelajari dan dikarakterisasi di bawah cekaman kekeringan. Semua dehidrin mempunyai domain 15-asam amino yang kaya lisin, EKKGIMDKIKEKLPG, yang diberi nama K-segmen dan biasanya hadir di dekat terminal-C. Ciri khas lain dari dehidrin adalah adanya residu Ser (S-segmen), motif konsensus, T/VDEYGNP (Y-segmen) yang terletak dekat N-terminal, dan segmen yang kurang terlindung, biasanya kaya akan asam amino polar (Φ-segmen). Dehidrin tidak memperlihatkan struktur sekunder yang terdefinisi dengan baik (Vaseva et al., 2012).

clip_image015

Gambar 6. Urutan konservatif segmen K, S, dan Y dari dehidrin

Klasifikasi yang berlaku umum dari dehidrin didasarkan pada bangun strukturalnya, seperti adanya urutan konservasinya, yang disebut dengan segmen Y, S dan K. Segmen K, yang merupakan motif 15 asam amino yang sangat konservatif yang membentuk helik amfifilik, sangat penting karena ditemukan di semua dehidrin (Hanin et al., 2012). Jumlah dan urutan segmen-Y, -S, dan -K menentukan sub kelas dehidrin yang berbeda: YnSKn, YnKn, SKN, Kn, dan KNS (Vaseva et al., 2012).

Menurut Hanin et al. 2011, dehidrin merupakan suatu massa molekul yang memiliki bobot antara 9 – 200 kD. Menurut definisi baru yang berdasarkan motifnya, dehidrin adalah protein yang memiliki setidaknya satu copi urutan konservatif, yang disebut dengan segmen-K, di dalam molekulnya. Segmen K adalah urutan asam amino yang kaya lisin (EKK GIM E/DKI KEK LPG), ada 1–11 copi dekat terminal C dari molekul dehidrin. Dehidrin juga memiliki motif lain, yaitu segmen-Y yang kaya tirosin [konsensus (V/T)D(E/Q) YGNP], ada di dekat terminal-N dan segmen-S yang kaya serin yang terbentuk oleh bidang 4 – 10 residu serin, yang merupakan bagian dari urutan konservatif LHRSGS4–10(E/D)3. Segmen-S bisa mengalami fosforilasi oleh enzim kasein kinase 2 (CK2). Menurut keberadaan segmen K, S, dan Y, maka dehidrin dapat dibagi ke dalam 5 subgrup: Kn, SKn, KnS, YnKn and YnSKn. Dalam kondisi cair, dehidrin ada dalam bentuk kumparan. Dehidrin membentuk ikatan hidrogen maksimum dengan molekul air tetangganya (ikatan hidrogen intermolekul) dan ikatan hidrogen minimum di antara residu asam amino yang berbeda (ikatan hidrogen intramolekul). Karena rendahnya proporsi ikatan hidrogen intramolekul, dehidrin terlihat tidak terstruktur dan memiliki banyak kemiripan dengan protein tak terstruktur lainnya (PTT).

Dehidrin mengandung banyak proporsi asam amino hidrofilik dan dapat berubah bentuk sesuai dengan perubahan lingkungan mikronya. Berdasarkan studi lingkungan, menurunnya status hidrasi dehidrin (kehilangan molekul air dalam lingkungan mikronya) atau penambahan sejumlah besar solut kompatibel (spt gliserol), deterjen (spt SDS), atau garam (spt NaCl) ke dalam larutan dehidrin cair, mengarah ke perubahan bentuk yang dapat dimonitor dengan teknik dichroisme sirkulasi UV jauh. Di bawah kondisi hidrasi yang rendah, segmen-K mengadopsi bentuk α-helik yang mirip dengan α-helik amfipatik kelas A2 yang ditemukan pada apolipoprotein dan α-synuclein. Ketika α-helix terbentuk dalam segmen-K, maka terbentuk asam amino yang bermuatan negatif di sisi heliknya, asam amino hidrofobik di sisi oposisi dari heliknya, dan asam amino bermuatan positif pada penghubung polar-non polar (Hanin et al. 2011).

clip_image016

Gambar 7. Karakteristik LEA protein (Nias, 2013).

KEBERADAAN DEHIDRIN DALAM TANAMAN

Dehidrin terdapat pada berbagai organisme termasuk tumbuhan tingkat tinggi,ganggang, ragi dan cyanobacteria. Dehidrin terakumulasi pada fase akhir embriogenesis. Dalam keadaan normal, dehidrin terdapat di dalam beragam bagian sel, seperti sitosol, nukleus, mitokondria, vakuola, dan sekitar membran plasma. Akan tetapi, umumnya, dehidrin banyak terdapat pada sitoplasma dan nukleus (Rorat, 2006)

Pada keadaan stres yang menyebabkan terjadinya dehidrasi, seperti kekeringan, suhu rendah, dan salinitas, dehidrin terinduksi pada hampir di semua jaringan vegetatif (Rorat, 2006). Karena, ekspresi dari banyak dehidrin meningkat oleh kehadiran ABA, maka dehidrin dikenal juga sebagai protein RAB (responsive to ABA)( Hanin et al. 2011).

Penelitian lokalisasi yang ekstensif mengungkapkan bahwa dehidrin terakumulasi pada jaringan dan sel tertentu pada Arabidopsis dalam kondisi pertumbuhan normal. Dehidrin pada Arabidopsis ERD14 dan LTI29 terdeteksi pada ujung akar tanaman yang tumbuh di bawah kondisi normal. ERD14, LTI29 dan RAB18 terekspresi dalam jaringan pembuluh dan RAB18 dalam sel penjaga stomata. Akumulasi ERD14, LTI29 dan RAB18 terdeteksi di sebagian besar sel pada perlakuan cekaman, khususnya dalam sel jaringan sekitar pembuluh. Ditemukan juga bahwa dehidrin LTI30 absen pada tanaman tanpa cekaman, namun terakumulasi pada perlakuan cekaman, terutama pada jaringan pembuluh dan kantung sari, kemungkinan keduanya diatur baik secara transkripsi maupun secara pascatranskripsi (Vaseva et al., 2012).

FUNGSI DEHIDRIN DALAM TANAMAN

Dehidrin menunjukkan fungsi fisiologis pada kondisi pertumbuhan normal dan fungsi khusus dalam respons terhadap beberapa jenis stres. Tripepi et al. (2011) menemukan bahwa ada empat anggota keluarga dehidrin yang terdapat dalam tanaman zaitun dan dua di antaranya berperan dalam stres. Berdasarkan hasil penelitian tersebut, dehidrin diyakini berfungsi sebagai komponen integral dari respons tanaman zaitun terhadap kondisi stres.

Pola ekspresi dari gen dehidrin sering kali berasosiasi dengan sifat tanaman yang bertoleransi tinggi terhadap pendinginan dan kekeringan (Rorat, 2006).

clip_image018

Gambar 8. Perbandingan urutan asam amino pada fragmen dehidrin cowpea. CPR 22 adalah protein yang terinduksi oleh cekaman kekeringan yang diproduksi daun cowpea. MAT1 dan MAT9 adalah protein yang terkait dengan kematangan pada benih kedelai. U10111 adalah protein yang terinduksi oleh cekaman kekeringan pada daun kedelai. Kotak menunjukkan daerah konservasi (Sumber: Ismail et al. 1999)

Menurut Hanin et al. (2011) dehidrin (DHNs), atau kelompok 2 LEA protein, memainkan peranan penting dalam respons tanaman dan adaptasi terhadap cekaman abiotik. Pada umumnya, dehidrin terakumulasi dalam biji yang sedang masak atau terinduksi dalam jaringan vegetatif akibat cekaman salinitas, dehidrasi, suhu dingin, dan beku. Dehidrin menunjukkan beragam fungsi (misalnya, fungsi chaperon, cryoprotektif, antibeku, penangkap radikal bebas, pengikat ion) pada berbagai cekaman, termasuk kekeringan, salinitas, suhu rendah, logam berat, dan mungkin juga terhadap cekaman biotik.

Diduga bahwa dehidrin berinteraksi dengan membran di bagian dalam sel dan mengurangi dehidrasi. Mekanisme interaksi ini dapat dijelaskan oleh kemampuan dehidrin dalam menggantikan air dan mensolvatasi struktur sitosol melalui kelompok hidroksilnya. Penjelasan lain yang mungkin adalah bahwa dehidrin mencegah interaksi antara dua lapis membran atau kemampuannya mengkelat ion, dan mengurangi pengaruh merusak dari tingginya konsentrasi ion (Vaseva et al., 2012).

Fungsi pasti dari dehidrin belum diketahui dengan jelas, tetapi percobaan in vitro menunjukkan bahwa beberapa dehidrin (tipe YSK(n)) mengikat gelembung lipida yang mengandung fospolipida asam, dan dehidrin lain (K9n)S) terlihat mengikat metal dan memiliki kemampuan menangkap radikal hidroksil, melindungi membran lipida terhadap peroksidasi atau memperlihatkan aktivitas karioprotektif terhadap enzim yang sensitif terhadap pembekuan (Rorat, 2006)

Meskipun fungsi dehidrin belum terdiskripsi dengan baik, beberapa mekanisme dehidrin mengatasi cekaman telah diusulkan, seperti membran stabilisasi, ketahanan terhadap cekaman osmotik, dan perlindungan protein – yang disebut dengan fungsi chaperon (Hanin et al. 2011).

Kelihatannya dehidrin memiliki fungsi spesial. Dehidrin mungkin memainkan peran sebagai osmoregulator pada tipe sel tertentu pada saat tidak ada cekaman. Kehadiran dehidrin alami telah dilaporkan pada berbagai spesies tanaman. Contohnya adalah kacang B61 yang merupakan jenis SK2, dan Craterostigma plantagineum DSP16, yang merupakan jenis dehidrin YSK2. Protein mirip dehidrin alami juga telah dilaporkan pada birch (16 kDa), poplar (50 kDa) dan dogwood (60 kDa). Beberapa dehidrin konstitutif juga cekaman-responsif. Misalnya, dehidrin Arabidopsis RAB18 (YSK-type) hadir dalam inti sel penjaga pada kondisi normal, tetapi juga hadir dalam sitosol di bawah cekaman. Demikian pula, aktivitas promotor yang diinduksi cekaman dalam sel penjaga stomata telah dilaporkan pada C. plantagineum DSP16 dan tomat TAS14 yang keduanya juga jenis dehidrin YSK (Vaseva et al., 2012).

Akumulasi lima dehidrin yang diinduksi cekaman pada Arabidopsis (COR47, LTI29, ERD14, LTI30 dan RAB18), setelah perlakuan dengan suhu rendah, ABA, dan konsentrasi garam tinggi, telah dikarakteristik secara imunologis dengan antibodi protein spesifik. Dehidrin menunjukkan perbedaan yang jelas pada pola akumulasinya dalam merespons cekaman yang berbeda. Dehidrin LTI30 tidak terdeteksi pada tanaman tanpa cekaman. ERD14 (SK2) terakumulasi dalam tanaman tanpa cekaman. LTI29 (SK3) terakumulasi terutama pada suhu rendah, tetapi juga ditemukan pada tanaman yang diperlakukan dengan ABA dan garam. LTI30 (K6) dan COR47 (SK3)terakumulasi terutama dalam merespons suhu rendah, sedangkan RAB18 (Y2SK2) hanya ditemukan pada tanaman yang diperlakukan dengan ABA dan merupakan satu-satunya dehidrin dalam penelitian ini yang terakumulasi dalam biji kering (Vaseva et al., 2012).

PERAN DEHIDRIN DALAM CEKAMAN KEKERINGAN

Kekeringan merupakan salah satu cekaman lingkungan yang paling berpengaruh terhadap pertumbuhan dan produktivitas tanaman. Cekaman kekeringan menginduksi beragam respons fisiologi, biokimia, dan molekuler pada tanaman, termasuk perubahan dalam ekspresi gen. Salah satu gen toleran kekeringan adalah gen yang mengkode dehidrin yang termasuk kelompok II atau D-11 dari keluarga LEA protein. Hasil penelitian menunjukkan bahwa sekuen gen Gm-LEA-D11 yang dimiliki oleh varietas toleran kekeringan dan toleransi moderat berbeda dengan sekuen gen GmLEA-D11 varietas rentan kekeringan (Savitri et al. 2013) dan jumlah protein dehidrin dalam varietas toleran lebih tinggi daripada jumlah protein pada varietas moderat dan sensitif kekeringan (Arumingtyas et al. 2013).

Akumulasi dehidrin pada tanaman merupakan gambaran umum dari respons tanaman terhadap kekeringan. Kendatipun peran dehidrin yang sesungguhnya dalam mengatasi stres kekeringan belum diketahui dengan pasti, namun dari data hasil penelitian, dehidrin memiliki beberapa fungsi seperti fungsi pelindung terhadap protein dan enzim, fungsi pengisi ruang, dan fungsi penangkap spesies oksigen reaktif (ROS) dan pengikat ion logam.

Dehidrin memiliki fungsi pelindung terhadap protein tanaman. Segmen-K dari dehidrin dapat membentuk buntelan ketika dalam bentuk α helik, sehingga meningkatkan karakter amfipatiknya terhadap interaksi protein-protein atau protein-biomembran. Pengikatan dehidrin ke permukaan protein lain yang sebagian mengalami dehidrasi akan meningkatkan pembentukan amphipathic α-heliks dalam molekul dehidrin dan melindungi protein lain dari kehilangan kandungan air lebih lanjut (yang dapat menyebabkan perubahan bentuk protein yang ireversibel yaitu, denaturasi protein). Kemampuan interaksi antara permukaan molekul dehidrin yang sebagian mengalami dehidrasi dengan protein lain atau biomembran merupakan dasar dari fungsi pelindung dehidrin (Hanin et al. 2011). Dehidrin dapat bertindak seperti chaperon terhadap protein lain dan membantu protein tersebut untuk melipat dengan benar atau mencegah protein agregasi di bawah panas atau stres beku (Hanin et al. 2011). Namun demikian, kemampuan seperti chaperon ini didasarkan pada mekanisme “perisai molekul” daripada aktivitas chaperon yang khas. Menurut konsep perisai ini, dehidrin mampu menghambat interaksi antara molekul protein yang terdenaturasi dan mencegah terbentuknya agregat. Adalah sangat mungkin bahwa dehidrin, sebagai mana protein tak teratur umumnya, mampu mengikat molekul mitranya melalui elemen pengenal pendek. Pada saat interaksi ini berlangsung, molekul dehidrin berpartisipasi dalam proses adaptif struktural yang disebut dengan transisi takteratur-ke-teratur atau pelipatan yang diinduksi (Vaseva et al., 2012).

Selain itu, dehidrin dapat berfungsi sebagai pengisi ruang. Ketika sel-sel kehilangan air, maka distribusi kompleks antar sel dapat berubah mengarah kepada interaksi yang tidak diinginkan serta terjadinya agregasi/denaturasi beberapa protein dan kompleks yang terkait dengan membran. Karena dehidrin dapat terakumulasi dalam jumlah yang relatif besar dalam berbagai kompartemen di dalam sel di bawah dehidrasi, maka dehidrin mungkin hanya bertindak sebagai "pengisi-ruang", yaitu mereka dapat berpartisipasi dalam menjaga jarak orisinal dan tidak-berbahaya dari kompleks antar sel. Singkatnya, karena dehidrin tidak bisa dilipat, banyak terakumulasi dan berkemampuan untuk mengikat air, maka dehidrin di bawah kondisi dehidrasi, dapat membantu menjaga volume sel orisinal, sehingga dapat mencegah rusaknya sel (Hanin et al. 2011).

Beberapa dehidrin, yang mengandung relatif banyak H, R, dan residu asam amino reaktif lain pada permukaannya, juga menunjukkan perilaku sebagai penangkap spesies oksigen reaktif (ROS) dan pengikat ion logam. Kedua fungsi ini dimediasi oleh interaksi langsung antara residu asam amino dengan ROS (anion superoksida radikal O2, singlet oksigen 1O2, radikal hidroksil HO-, Hidrogen peroksida H2O2) atau ion logam (Co2+, Cu2+, Fe2+, Fe3+, Ni2+; Zn2+). Interaksi residu asam amino dengan ROS menyebabkan terjadinya oksidasi residu, sedangkan interaksi dengan ion logam menyebabkan terjadinya pembentukan ikatan kovalen. Pengikatan ion logam bebas mencegah senyawa intraseluler membentuk ROS yang berlebihan karena ion logam bebas dapat bertindak sebagai katalisator sintesis berbagai ROS. Dehidrin juga dapat berfungsi sebagai antioksidan, ion sequestran, atau transporter ion logam dalam cairan floem tanaman (Hanin et al. 2011). Dehidrin dihipotesiskan juga berfungsi untuk menstabilkan makromolekul dalam sel stres. Dehidrin pada jeruk mengurangi peroksidasi lipid dan menangkap radikal hidroksil. Hasil ini menunjukkan bahwa dehidrin jeruk mengikat logam menggunakan urutan spesifik yang mengandung His. Karena dehidrin jeruk adalah protein penangkap radikal, maka ia dapat mengurangi toksisitas logam dalam sel tanaman di bawah kondisi cekaman air (Hara et al. 2005). Lebih lanjut, dilaporkan bahwa dehidrin tipe KS dapat mengurangi pembentukan spesies oksigen reaktif (ROS) dari Cu. AtHIRD11, yang merupakan dehidrin tipe KS Arabidopsis, menghambat pembentukan hidrogen peroksida dan radikal hidroksil dalam sistem Cu-askorbat. Aktivitas penghambatan radikal dari AtHIRD11 lebih kuat dibandingkan aktivitas peptida seperti glutathione dan serum albumin. Penambahan Cu2 + mengurangi keadaan tak-teratur, mengurangi kerentanan tripsin, dan mempromosikan asosiasi diri dari AtHIRD11. Menggunakan 27 peptida yang terkait dengan dehidrin tipe KNS dari 14 spesies tanaman, ditemukan bahwa kekuatan aktivitas penurunan ROS ditentukan oleh dua faktor, yaitu kandungan histidin dan panjang peptida (Hara et al. 2013).

clip_image020

clip_image022

Gambar 9. Model sinyal ABA dan gen protein LEA terhadap stres air (sumber: Nakashima et al., 2011).

DAFTAR PUSTAKA

A´goston, B. S., D. Kova´cs, P. Tompa, and A. Perczel. 2011. Full backbone assignment and dynamics of the intrinsically disordered dehydrin ERD14. Biomol NMR Assign. DOI 10.1007/s12104-011-9297-2

Armstrong, C. 2006. High Protein Diet Facts. http://www.ourhealth.com.au /2006/10/high-protein-diet-facts.html diakses 8-4-2013

Arumingtyas, E. L., E. S. Savitri and R. D. Purwoningrahayu, 2013. "Protein Profiles and Dehydrin Accumulation in Some Soybean Varieties (Glycine max L. Merr) in Drought Stress Conditions," American Journal of Plant Sciences, Vol. 4 No. 1. pp. 134-141. doi: 10.4236/ajps.2013.41018.

Ashraf, M. 2010. Inducing drought tolerance in plants: Recent advances. Biotechnol. Adv. 28, 169-183.

Blum, A. 2011. Breeding for Water-Limited Environments. DOI 10.1007/978-1-4419-7491-4_1, © Springer Science+Business Media, LLC 201. doi:10.1093/jxb/ert016

Hanin, M., F. Brini, C. Ebel,Y. Toda, S. Takeda, and K. Masmoudi. 2011. Plant dehydrins and stress tolerance, versatile proteins for complex mechanisms. Plant Signal Behav. 2011 October; 6(10): 1503–1509.

Hara, M., M. Fujinaga and T. Kuboi. 2005. Metal binding by citrus dehydrin with histidine-rich domains. Journal of Experimental Botany, Vol. 56, No. 420, pp. 2695–2703. doi:10.1093/jxb/eri262

Hara, M., M. Kondo and T. Kato. 2013. A KS-type dehydrin and its related domains reduce Cu-promoted radical generation and the histidine residues contribute to the radical-reducing activities. Journal of Experimental Botany

Ismail, A.M., Anthony E. Hall, and Timoty J. Close. 1999. Purification and partial characterization of a dehydrin involved in chiling tolerance during seedling emergence of cowpea. Plant Physiopogy, vol.120, 237 – 244.

Jaleel C. A., P. Manivannan, A. Wahid, M. Farooq, H. J. Al-Juburi, R. Somasundaram and R. Panneerselvam. 2009. Drought Stress in Plants: A Review on Morphological Characteristics and Pigments Composition. International Journal of Agriculture & Biology. ISSN Print: 1560–8530; ISSN Online: 1814–9596. http://www.fspublishers.org

M. Farooq, A. Wahid, N. Kobayashi, D. Fujita, and S.M.A. Basra. 2006. Plant Drought Stress: Effects, Mechanisms and Management. Cell Mol Biol Lett. 11(4):536-56

Michaela Hundertmark and Dirk K Hincha. 2008. LEA (Late Embryogenesis Abundant) proteins and their encoding genes in Arabidopsis thaliana. BMC Genomics 9:118 doi:10.1186/1471-2164-9-118

Nakashima, K., Y. Fujita and K. Yamaguchi-Shinozaki. 2011. SnRK2 protein kinases are essential for the control of drought tolerance and germination. JIRCAS. Diakses 9-4-2013.

Nias. 2013. LEA Protein and cryptobiosis. http://www.nias.affrc.go.jp /anhydrobiosis/Sleeping%20Chironimid/e-taisei.html. diakses 8-4-2013

Rorat T. 2006. Plant dehydrins–tissue location, structure and function. Cell Mol Biol Lett. 11(4):536-56

Savitri, E. S., N. Basuki, N. Aini, E. L. Arumingtyas. 2013. Identification and characterization drought tolerance of gene LEA-D11 soybean (glycine max L. Merr) based on PCR-sequencing. American Journal of Molecular Biology. 3, 32-37. doi:10.4236/ajmb.2013.31004. http://www.scirp.org /journal/ajmb/

Tripepi, M., M. Pöhlschroder and M. B. Bitonti. 2011. Diversity of Dehydrins in Oleae europaea Plants Exposed to Stress. The Open Plant Science Journal. 5, 9-13

Uversky, V. N.. 2011. Intrinsically disordered proteins from A to Z. The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. Volume 43: 1090 – 1103. 2011

Vaseva, I., J. Sabotič, J. Šuštar-Vozlič, V. Meglič, M. Kidrič, K. Demirevska, and L. Simova-Stoilova. 2012. The response of plants to drought stress: The role of dehydrins, chaperones, Proteases and protease inhibitors In maintaining cellular Protein function. 1 – 43. In Droughts: New Research. Editors: D. F. Neves and J. D. Sanz. Nova Science Publishers, Inc.

Xoconostle-Cázares, B., F. A. Ramirez-Ortega, L. Flores-Elenes, and R. Ruiz-Medrano. 2011. Drought tolerance in crop plants. Am. J. Plant Physiol. 5, 241–256.

Zhang, Y., W. Xu, Z. Li, X.W. Deng, W. Wu, and Y. Xue. 2008. F-Box protein DOR functions as a novel inhibitory factor for abscisic acid-induced stomatal closure under drought stress in Arabidpsis. Plant Physiology, Vol. 148: 2121 – 2133. www. Plantphysiol.org /cgi/doi/10.1104/ pp.108.126912

Tinggalkan Balasan

Isikan data di bawah atau klik salah satu ikon untuk log in:

Logo WordPress.com

You are commenting using your WordPress.com account. Logout / Ubah )

Gambar Twitter

You are commenting using your Twitter account. Logout / Ubah )

Foto Facebook

You are commenting using your Facebook account. Logout / Ubah )

Foto Google+

You are commenting using your Google+ account. Logout / Ubah )

Connecting to %s

%d blogger menyukai ini: